. Introducción
Al igual que las disciplinas experimentales que
han surgido como rama común que es la biología, tiene una historia propia construida a través de observaciones, experiencias, pruebas y teorías. Se inició con el estudio de los procesos de fermentación y de putrefacción y Antoine-Laurent Lavoiser
(1743- 1794) fue el primero en plantear sobre bases cuantitativas el proceso de la fermentación alcohólica al observar una relación entre cantidad
de azúcar presente y productos formados durante el proceso. Sostuvo que la fermentación podía ser
considerada como una reacción química cualquiera. No obstante Pasteur demostró pronto que los procesos de
putrefacción y fermentación eran provocados por la presencia de bacterias y levadura.
Si bien algunos químicos consideraron esos
procesos como metamorfosis de sustancias que provocaban excitaciones en otras
que estaban cerca de ellas, esta cuestión fue, como ya se ha dicho,
definitivamente resuelta por Buchner hacia finales del siglo XIX; exprimiendo
masas celulares de Saccharomyces cerevisie obtuvo un liquido sin células, capaz de producir la mismas reacciones químicas que se obtenían utilizando la suspensión de
células, es decir, la transformación del azúcar en alcohol y anhídrido carbónico. Por tanto, de la levadura se podía extraer una
sustancia capaz de regular un proceso químico concreto.
Esto obligo a replantear las investigaciones contrarias a la teoría de que el proceso digestivo fuese debido a la trituración de la s
sustancias digeridas hasta el punto de reducirlas a partículas lo
suficientemente finas para poder ser asimiladas. En efecto, en el siglo XVIII R.A de Reaumur (1683-
1757) haciendo ingerir a un halcón una cápsula de hierro agujereada, que contenía alimento, observó que este quedó completamente
disuelto por los jugos gástricos y que, por tanto, no era, molturado de modo
mecánico por la robusta musculatura del robusto animal, pues la cápsula quedo
intacta.
Mas adelante se constato que el almidón era
degradado a monosacárido y disacárido por la acción del jugo salival (ptialina) y se describió la presencia de la pepsina
en el jugo gástrico. Posteriormente, fueron aisladas sustancias de carácter fermentativo a partir de numerosas especies vegetales. Se observo que
el extracto de algunas raíces tenían capacidad para modificar el color azul de determinadas sustancias y que el extracto de trigo era capaz de
transformar el almidón en disacáridos y dextrina.
La vía para el estudio de esas sustancias estaba
ya abierta. Jons Jacob Berzelius (1779 – 1848) interpreto su acción como si se
tratase de unos catalizadores que favorecían determinada reacción química sin
ser destruidos y sin aparecer en los productos finales. Richard Kuhne
(1900-1967) fue el primero en dar a tales sustancias el nombre enzimas, tomado del griego, que significa literalmente "en la
levadura".
La Enzima Como Unidad Fundamental De Vida
Cada célula y cada tejido tienen su actividad propia, lo que comporta continuos
cambios en su estado bioquímico, en la base de la cual están las enzimas, que tienen el
poder de catalizar, facilitar, y agilizar determinados procesos sintéticos y
analíticos. Los propios genes son reguladores de la producción de las enzimas; por tanto, genes y enzimas pueden considerados como las
unidades fundamentales de la vida.
Este concepto poco difundido casi hasta el siglo XX, se ha desarrollado y concretado
cada vez mas, y constituye un componente esencial de diversas disciplinas: la microbiología, la fisiología, la bioquímica, la inmunología y la taxonomía, formando además parte del campo aplicado, en gran variedad de industrias. El rasgo particular de las enzimas es que pueden catalizar procesos
químicos a baja temperatura, compatible con la propia vida, sin el empleo de sustancias lesivas para los tejidos. La vida es, en síntesis, una cadena de procesos enzimáticos, desde aquellos que tienen por
sustratos los materiales mas simples, como el agua (H2O) y el anhídrido carbónico (CO2), presentes en los vegetales para
la formación de hidratos de carbono, hasta los mas complicados que utilizan sustratos muy complejos.
La formación de los prótidos, los glúcidos y los
lípidos es un ejemplo típico: Son a la vez degradados y reconstruidos por otras
reacciones enzimáticas, produciendo energía a una velocidad adecuada para el organismo, sin el gasto energético que exigen los métodos químicos de laboratorio.
Sin enzimas, no sería posible la vida que
conocemos. Igual que la biocatálisis que regula la velocidad a la cual tienen
lugar los procesos fisiológicos, las enzimas llevan a cabo funciones definitivos relacionadas con salud y la enfermedad. En tanto que, en la salud todos los procesos
fisiológicos ocurren de una manera ordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados patológicos, esta última puede ser perturbada de
manera profunda. Por ejemplo, el daño tisular grave que caracteriza a la cirrosis hepática pueden deteriorar
de manera notable la propiedad de las células para producir enzimas que catalizan procesos metabólicos
claves como la síntesis de urea. La incapacidad celular para convertir el
amoniaco tóxico a urea no tóxica es seguida por intoxicación con amoniaco y por
ultimo coma hepático. Un conjunto de enfermedades genéticas raras, pero con frecuencia
debilitantes y a menudo mortales, proporciona otros ejemplos dramáticos de las
drásticas consecuencias fisiológicas que pueden seguir al deterioro de la
actividad enzimática, inclusive de una sola enzima.
Después del daño tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio o pulmonar, trituración de un miembro) o siguiendo a
multiplicación celular descontrolada (por ejemplo, carcionoma prostatico), las
enzimas propias de tejidos específicos pasan a la sangre. Por lo tanto, la determinacion de estas enzimas intracelulares en el
suero sanguineo proporciona a los medicos informacion valiosa para el
diagnostico y el pronostico.
Desde el punto de vista químico, las enzimas
están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso
molecular bastante elevado y común propiedades catálicas especificas. Su
importancia es tal que puede considerarse la vida como un "orden
sistemático de enzimas funcionales". Cuando este orden y su sistema funcional son alterados de algún modo, cada organismo sufre mas o menos
gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de acción como
por un exceso de actividad de enzima.
Las enzimas son catalizadores de naturaleza proteínica que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos
fisiologicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las
deficiencias en la funcion enzimatica causan patologias.
Las enzimas, en los sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones
que caracterizan los fenómenos vitales. La fijación de la energía solar y la
síntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen
de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez, están dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los
alimentos con fines energéticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de la vida de relación, como la locomoción, la excitabilidad,
la irritabilidad, la división celular, la reproducción, etc. Están regidas por la actividad de
innumerables enzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo en
condiciones favorables para el individuo, sin liberaciones bruscas de energía a temperaturas fijas en un medio
de pH, concentración salina, etc.; prácticamente constante.
A diferencia de un catalizador inorgánico que
interviene en numerosas reacciones las enzimas producidas por los organismos
vivos habitualmente solo catalizan un tipo de reacción o solo una reacción
determinada; la especificidad de las enzimas es tan marcadas que en general
actúan exclusivamente sobre sustancias que tienen una configuración precisa;
por ejemplo, si solo atacan a los aminoácidos que tienen su carbono a ,
asimétrico, con estructura L-, no muestran la menor actividad sobre formas idénticas de dichos
aminoácidos, pero que sean del tipo D-.
En los sistemas biológicos se llevan a cabo
diversas reacciones a partir de la misma sustancia; por ejemplo algunos
microorganismos convierten la glucosa en alcohol y bióxido de carbono, al paso que otros gérmenes la
convierten en ácido láctico o ácido pirúvico o acetaldehido. Esto quiere decir que la glucosa puede descomponerse en
distintos productos y aunque todas las posibilidades son teóricas y
prácticamente posibles la presencia de ciertas enzimas favorece uno de los
caminos que llevan a la acumulación de determinados compuestos.
Las enzimas, por lo tanto, se consideran como
catalizadores altamente específicos que:
·
Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas.
·
Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas
son las que van a sufrir los cambios.
·
Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una
sustancia, cual de ellos en especial, será el utilizado.
Las enzimas representan las sustancias
encargadas de graduar la velocidad de una reacción determinada en el interior
de las células; como en las diversas células se realizan infinidad de
reacciones, ya que en una de ellas se encuentran varios miles de sustancias, se
deduce, también, la presencia de varios miles de enzimas. Es posible, por lo
tanto, que la mayor parte de esta estructura proteínica celular esté formada
por enzimas, encargadas de las diversas funciones de síntesis, degradación,
oxidación, etc. características de la actividad vital de los distintos
organismos.
Naturaleza química de las enzimas
Existen numerosas razones para afirmar que las
enzimas son proteinas. La
más importantes son las siguientes:
a.
El análisis de las enzimas obtenidas en forma más pura, criatalizada, demuestra que
son proteínas.
b.
Las enzimas son inactivadas a altas temperaturas y, en geeral, la
cinética de la desnaturalización térmica de las enzimas da resultados muy
parecidos a los de la desnaturalización térmica de las proteínas; por ejemplo
el Q10 de la mayoría de las reacciones químicas es de 2 a 3, y, en el casod e
las enzimas, a temperaturas elevadas, alrededor de 60 a 70 ° C, la actividad
neta aumeta varios cientos, como sucede con la velocidad de la
desnaturalización térmica de las proteínas.
c.
Las enzimas son activadas en unas zona muy restringida de pH, y presenta
un punto óptimo de ph donde su actividad es mayor. Las proteínas en su punto
isoeléctrico, muestran propiedades parecidas desde el punto de vista de viscosidad, solubilidad, difución, etc., que resulta del todo similares a las
propiedades de este tipo que muestran las enzimas.
d.
Todos los agentes que desnaturalizan a las proteínas también destruyen o
inactivan a las enzimas, ya sea el calor, los ácidos fuertes, o los metales
pesados que puedesn combinarse con ellas.
e.
Los problemas de solubilidad y de precipitación son comunes a las proteínas y las
enzimas; en general, son solubles en agua o soluciones salinas, insolubles en alcohol, precipitan con determinadas
concentraciones de sales neutras, etc.
Nomenclatura y clasificacion de las enzimas
Cien años atrás solo se conocian enzimas, muchas
de estas, catalizaban la hidrólisis de enlaces covalentes. Algunas enzimas, de
manera especial las que fueron descubiertas en un principio, recibieron nombres
ligados mas bien a su sitio de procedencia anatómica que no siguen ninguna
regla ni sistema; tal es el caso de la ptialina de la saliva, que ataca al
almidón de la pepsina del estómago y de la tripsina del páncreas, que atacan
proteínas; de la renina, que cuagula la leche; de la papaina, enzima proteolítica que se encuentra en la papaya y de
las catepsinas, también proteasas, que se encuentran en las células. Las
enzimas relacionadas con la cuagulación de la sangre, como son la trombina, la
plasmina, el plasminógeno, etc. reciben también nombres sistematizados.
Al descrubir nuevas enzimas y proceder a su
caracterización estricta se aplicaron reglas de nomenclatura basadas en el
nombre del sustrato atacado, o en el tipo general de sustrato, o en la reacción
catalizada y se ha añadido convencionalmente, la terminación -asa. Por ejemplo:
las lipasas (hidrolizan lipidos o grasas), las amilasas (hidrolizan almidon), las proteasas (hidrolizan
proteinas), las esterasas (basado en la unión general de tipo éster presentes
en muchas sustancias), colesterol estrerasa (si la esterasa es específica de
los esteres de colesterol) y acetilcolina esterasa (si la estersa de la
acetilcolina). Otros ejemplos: Las fosfatasas son enzimas que atacan las
uniones éster, pero en este caso, toman su nombre del grupo vecino a la unión
que van a atacar, de manera que se denominan fosfatasas (cuando quitan una
molécula de monofosfato), pirofosfatasas (cuando quitan el ácido fosfórico como
esteres dobles (pirofosfatos), o triples, etc.) De la misma manera, las carbohidrasas
se denominan así genericamente, pero pueden comprender enzimas con nombres
proveniente del sustrato particular sobre el que actuan como la amilasa que
ataca al almidón y la celulasa que actúa sobre la celulosa y, en otras ocaciones, se denominan de acuerdo con la unión atacada,
como la b -glucosidasa que actúa sobre las uniones b -glucosídicas. Los
ejemplos se pueden extender a todos los terrenos de la actividad enzimática,
como en las enzimas proteolíticas, las fosforilasas, las nucleasas, etc.
Esta manera de llamarlas, se demostro que era
inadecuada porque al descubrirse varias enzimas, notaron que varias enzimas
catalizaban reacciones diferentes del mismo sustrato, por ejemplo, oxidacion o
reduccion de la funcion alcohol de un azucar.
Aunque el sufijo –asa continua en uso;
actualmente, al nombrar a las enzimas, se enfatiza el tipo de reaccion
catalizada. Por ejemplo: las hidrogenasas catalizan la eliminacion de hidrogeno y las transferasas, reacciones de transferencia de grupo. Con el
descubrimiento de mas y mas enzimas, surgieron ambiguedades y con frecuencia no
estaba claro cual era la enzima que un investigador deseaba estudiar. Para
remediar esta deficiencia, la Comisión para el estudio de las enzimas, que
constituye con respecto a los sistemas anteriores un punto de vista más
uniforme, preciso y descriptivo; esta formada por la Union Internacional de
Bioquimica (IUB) adopto, en 1964, un sistema complejo pero inequivoco de la
nomenglatura enzimatica basado en el mecanismo de reaccion.
El sistema se basa en la reacción química
catalizada que es la propiedad específica que caracteriza a cada enzima las
cuales se agrupan en clases, porque catalizan procesos semejantes, y en
subclases que especifican con mayor exactitud la reacción particular
considerada. En general, las enzimas reciben un nombre de acuerdo con el
sustrato o los sustratos que participan en la reacción seguido por el tipo de
reacción catalizada y, por fin, la terminación -asa. A menudo los nombres así
obtenidos resultan largos y complejos, por lo que es muy dificil que en la
práctica se pueda excluir el uso de los nombres triviales, consagrados por la
costumbre. Sin embargo, con fines de sistematización, se reconoce la necesidad
de aceptar el nuevo sistema.
Aunque su claridad y carencia de ambigüedad
recomiendan al sistema de nomenglatura IUB para trabajos de investigacion,
nombres mas ambiguos, pero basante mas cortos persisten en libros de texto y en el laboratorio clinico. Por esta razon, a continuacion solo se
presenta principios generales del sistema IUB:
1.
Las reacciones y las enzimas que las catalizan se dividen en 6 clases
principales, cada una con 4 a 13 subclases.
2.
El nombre de la enzima tiene 2 partes: la primera es el nombre del o los
sustratos; la segunda, con terminacion –asa, indica el tipo de reaccion
catalizada.
3.
Informacion adicional, si es necesario aclarar la reaccion, puede seguir
el parentesis. Por ejemplo: la enzima que cataliza L-malato + NAD= = piruvato +
CO2 NADH + H= , se denomina como 1.1.1.37 L-malato:NAD+ oxidorreductasa
(descarboxilante).
4.
Cada enzima tiene un numero clave (E.C.) que caracteriza al tipo de
reaccion según la clase (primer digito), subclase (segundo digito) y subclase (tercer digito).
El cuarto digito es para la enzima especifica. Asi, E.C. 2.7.1.1 denota la
clase 2 (una transferasa), subclase 7 (transferencia de fosfato), sub-clase 1
(una funcion alcohol como aceptor de fosfato). El ultimo digito denota a la
enzima hexocinasa o ATP: D-hexosa-6-fosforotransferasa, enzima que cataliza la
transferencia de fosfato desde el ATP al grupo hidroxilo de carbono 6 de la
glucosa.
Al final de sus y trabajos, clasifico las
enzimas en seis grupos principales, correspondientes por sus términos a las raciones que cada
enzima ejerce sobre el sustrato. Estos grupos se subdividen en otro, según el
tipo de sustrato y los átomos concretos que son sensibles a sus acciones. Estos seis grupos son los siguientes:
1.
Oxidoreductasas
2.
Transferasas
3.
Hidrolasas
4.
Isomerasa
5.
Liasas
1.Oxido-reductasas: Son las enzimas relacionadas
con las oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen de modo
fundamental en los procesos de respiración y fermentación. Las oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas
cadenas metabólicas, como la escisión enzimática de la glucosa, fabricando
también el ATP, verdadero almacén de energía. Extrayendo dos átomos de hidrógeno, catalizan las
oxidaciones de muchas moléculas orgánicas presentes en el protoplasma; los
átomos de hidrógeno tomados del sustrato son cedidos a algún captor.
En esta clase se encuentran las siguientes
subclases principales: Deshidrogenasas y oxidasas. Son más de un centenar de
enzimas en cuyos sistemas actúan como donadores, alcoholes, oxácidos aldehidos, cetonas, aminoácidos, DPNH2, TPNH2, y muchos otros
compuestos y, como receptores, las propias coenzimas DPN y TPN, citocromos, O2,
etc.
2.Las Transferasas: Estas enzimas catalizan la
transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra (aceptora). Su
clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la del
aceptor. También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos mas diversos,
transfiriendo grupos metilo, aldehído, glucosilo, amina, sulfató, sulfúrico,
etc.
3.Las Hidrolasas: Esta clase de enzimas actúan
normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma, como son la de
glicógeno, las grasas y las proteínas. La acción catalítica se expresa en la
escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-Ni) o carbono
oxigeno (C-O); Simultáneamente se obtiene la hidrólisis (reacción de un
compuesto con el agua)de una molécula de agua. El hidrógeno y el oxidrilo
resultantes de la hidrólisis se unen respectivamente a las dos moléculas
obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La clasificación de estas
enzimas se realiza en función del tipo de enlace químico sobre el que actúan.
A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas:
la pepsina, presente en el jugo gástrico, y la tripsina y la quimiotripsina,
segregada por el páncreas. Desempeñan un papel esencial en los procesos
digestivos, puesto que hidrolizan enlaces pépticos, estéricos y glucosídicos.
4.Las isomerasas:Transforman ciertas sustancias
en otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc. Se dividen en varias
subclases.
Las racemasas y las epimerasas actúan en la
racemización de los aminoácidos y en la epimerización de los azúcares. Las
primeras son en realidad pares de enzimas específicas para los dos isómeros y
que producen un solo producto común. Las isomerasas cis – trans modifican la configuración geométrica
a nivel de un doble ligadura. Las óxido – reductasas intramoleculares cetalizan
la interconversión de aldosas y cetosas, oxidando un grupo CHOH y reduciendo al
mismo tiempo al C = O vecino, como en el caso de la triosa fosfato isomerasa,
presente en el proceso de la glucólisis ; en otros casos cambian de lugar
dobles ligaduras, como en la (tabla) isopentenil fosfato isomerasa,
indispensable en el cambio biosinético del escualeno y el colesterol. Por fin
las transferasas intramoleculares (o mutasas) pueden facilitar el traspaso de
grupos acilo, o fosforilo de una parte a otra de la molécula, como la
lisolecitina acil mutasa que transforma la 2 – lisolecitina en 3 –
lisolecitina, etc. Algunas isomerasa actúan realizando inversiones muy complejas, como transformar compuestos aldehídos en compuestos
cetona, o viceversa. Estas ultimas desarrollan una oxidorreducción dentro de la
propia molécula (oxido rreductasa intramoleculares)sobre la que actúan,
quitando hidrógeno, a algunos grupos y reduciendo otros; actúan ampliamente
sobre los aminoácidos, los hidroxácidos, hidratos de carbono y sus derivados.
5.Las Liasas: Estas enzimas escinden
(raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono, o bien entre carbono y
oxigeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre. Los grupos separados de las
moléculas que de sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico, y el
amoniaco. Algunas liasa actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy
tóxicos, escindiéndolos; otros separan el carbono de numerosos sustratos.
6.Las Ligasas: Es un grupo de enzimas que
permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede simultáneamente a la
degradación del ATP, que, en rigor, libera la energía necesaria para llevar a
cabo la unión de las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes
y recién conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo por
la acción conjunta de dos enzimas, una fosfocinasa, para fosforilar a una
sustancia A (A + ATP A - ℗ + ADP) y una transferasa que pasaría y uniría esa sustancia A, con
otra, B (A -℗ + B A – B + Pi ). A este grupo pertenecen
enzimas de gran relevancia reciente, como las aminoácido –ARNt ligasas
conocidas habitualmente con el
nombre de sintetasas de aminoácidos –ARNt o enzimas activadoras de aminoácidos
que representan el primer paso en el proceso biosintético de las proteínas, y
que forman uniones C-O; las ácido-tiol ligasas, un ejemplo típico de las cuales
es la acetil coenzima. A sintetasa, que forma acetil coenzima. A partir de
ácido acético y coenzima A ; las ligasas ácido – amoniaco (glutamina
sintetasa), y las ligasas ácido-aminoácido o sintetasas de péptidos, algunos de
cuyos ejemplos más conocidos son la glutación sintetasa, la carnosina
sintetasa, etc.
La acción de estas enzimas se manifiesta con la
formación de enlaces entre átomos de carbono y oxigeno de diversas moléculas, o
bien entre carbono y azufre, carbono y nitrógeno y carbono y carbono. Las
ligasas utilizan siempre, para el proceso de reacción, la energía proporcionada
por el ATP o compuestos homólogos que son degradados, Por consiguiente las
enzimas de esta clase son los únicos que intervienen en reacción no espontánea
desde un punto de vista termodinámico; Actúan sobre los sustratos más diversos
y revisten particular importancia en el metabolismo de los ácidos nucleicos.
Estas reacciones enzimáticas se desarrollan en
dos tiempos: en el primero se forma un complejo intermedio con potencia energética muy alta-, en el segundo utilizan la energía obtenida para
realizar la reacción de síntesis.
Grupo
|
Accion
|
ejemplos
|
1.
Oxidoreductasas
|
Catalizan
reacciones de oxidorreducción. Tras la acción catálica quedan modificados en
su grado de oxidación por lo que debe ser transformados antes de volver a
actuar de nuevo.
|
Dehidrogenasas
Aminooxidasa
Deaminasas
Catalasas
|
2. Transferasas
|
Transfieren
grupos activos (obtenidos de la
ruptura de ciertas moléculas)a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en
procesos de interconversiones de azucares, de aminoácidos, etc
|
Transaldolasas
Transcetolasas
Transaminasas
|
3. Hidrolasas
|
Verifican
reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir
de polímeros. Suele ser de tipo digestivo, por lo que normalmente actúan en
primer lugar
|
Glucosidasas
Lipasas
Peptidasas
Esterasas
Fosfatasas
|
4. Isomerasas
|
Actúan sobre
determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de función o de
posición. Suelen actuar en procesos de interconversion
|
Isomerasas de
azúcar
Epimerasas
Mutasas
|
5. Liasas
|
Realizan la
degradación o síntesis (entonces se llaman sintetasas) de los enlaces
denominados fuertes sin ir acoplados a sustancias de alto valor energético.
|
Aldolasas
Decarboxilasas
|
6. Ligasas
|
Realizan la
degradación o síntesis de los enlaces fuertes mediante el acoplamiento a
sustancias ricas en energía como los nucleosidos del ATP
|
Carboxilasas
Peptidosintetasas
|
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